Химозин что это вред

Добавка Е 1101: что общего у сыра, пива и стирального порошка

Во всех животных и растительных тканях содержатся уникальные ферменты, известные как протеазы. Важнейшая их функция в обеспечении жизнедеятельности человека — участие в процессе переваривания пищи. Ускоряя расщепление белков и продуктов их распада, протеазы повышают усвояемость биологически ценных элементов.

Под европейским кодом E 1101 протеазы до 2008 года применяли в пищевой индустрии. Позже добавку запретили по ряду причин.

Название продукта

Протеазы — официальное наименование пищевой добавки. Международный синоним Proteases.

Под общим кодом Е 1101 (или Е–1101) зарегистрирована группа самостоятельных пищевых ферментов. В ее состав входят:

Папаин, фицин и бромелайн могут быть обозначены как цистеиновые протеазы или цистеин протеиназы.

Тип вещества

Добавка E 1101 включена в группу «Антифламинги и другие вещества».

Протеазы — это протеолитические ферменты класса гидролаз, расщепляющие белки. Получают вещество из соответствующего растительного или животного сырья:

Сок после разделения на фракции подвергают ультрафильтрации, после чего продукт сублимируют.

Сычужные ферменты получают в результате водной экстракции сырья.

Продуцентами в соответствии со спецификацией ФАО/ВОЗ выступают особые непатогенные штаммы микроорганизмов: Aspergillus Melleus, Bacillus subtilis, Aspergillus Niger и другие.

Протеазы в производстве продуктов питания могут выполнять различные технологические функции: улучшитель муки, усилитель вкуса и аромата, стабилизатор консистенции и другие.

Свойства

Упаковка

Добавку Е 1101 в сухом виде расфасовывают в двойные полиэтиленовые мешки. Наружной упаковочной тарой служат:

Протеазы массой до 1 кг упаковывают в двойные пластиковые пакеты с фольгированным слоем.

В жидком виде добавка поступает на предприятия в пластиковых бочках или канистрах.

Где и как применяется

До 2008 года добавку E 1101 использовали в различных отраслях пищевой промышленности.

Протеазы применяли в технологии производства:

В 2008 году добавку Е 1101 исключили из списка разрешенных для пищевой промышленности. Причина в возможной технической порче изделий токсичными соединениями. Это может происходить из-за неконтролируемого роста микроорганизмов при нарушении технологии производства продуктов.

Протеазы как вещества с высокой биологической активностью пользуются спросом в косметологии. Популярная процедура пилинга с гидролазами позволяет вернуть коже молодость и здоровый цвет. Ферменты расщепляют кожный белок до исходных аминокислот, ускоряя отщепление ороговевших частиц. Пилинг с протеазами эффективен в отношении ряда косметических недостатков:

Процедура быстро устраняет мелкие морщины, запускает процесс обновления клеток дермы.

Растительная протеаза — один из компонентов зубных паст (Протодент, Клеродент). Вещество растворяет зубной налет, не повреждая при этом эмаль и живые ткани, оказывает бактерицидное действие.

Добавка E 1101 — активный компонент ферментных препаратов, предназначенных для коррекции нарушений пищеварения и функций поджелудочной. Протеазы входят в состав многих популярных лекарственных средств, среди них: панкреатин, мезим-форте, ацидин-пепсин, фестал.

Противовоспалительное действие и способность вещества расщеплять некротические ткани нашла применение в терапии гнойных отитов, пролежней, ожогов, трофических язв.

Протеазы используют в других отраслях деятельности человека:

Польза и вред

Добавка Е 1101 запрещена к применению в России, странах Евросоюза, Австралии. Разрешена в США.

Обоснованных данных о вреде протеаз для здоровья человека нет. Возможно образование токсичных соединений на этапе биосинтеза ферментов из штаммов микроорганизмов, но точных доказательств (как положительных, так и отрицательных) до сих пор не предоставлено.

Побочные эффекты от употребления продуктов, содержащих протеолитические ферменты, возникают редко. В основном они связаны с индивидуальной непереносимостью животного белка или активных растительных компонентов ананаса, папайи или инжира.

При избыточных дозах могут возникнуть нарушения со стороны пищеварительной системы:

Протеазы играют значительную роль в переваривании белковой пищи в желудочно-кишечном тракте. С этой точки зрения можно говорить о несомненной пользе вещества.

Основные производители

В России крупнейшим производителем является компания «Сиббиофарм» (Новосибирская область).

Протеолитические ферменты для нужд животноводства выпускает ООО «Агрофермент» (Тамбовская область).

Потребность отечественных предприятий в протеазах на 90% удовлетворяется за счет импорта продукта.

Ведущие зарубежные поставщики:

Несмотря на запрет добавки E 1101, производители используют протеазы в процессе изготовления сыров, творога, пива. На упаковках продуктов питания вещества могут быть скрыты под множеством обозначений: ГСБМ (гидролизат сывороточных белков молока), сычужный фермент, химозин и другие.

Источник

Химозин

Реннин (химозин) — фермент из класса гидролаз, который вырабатывается в желудочных железах млекопитающих, в том числе человека. У жвачных животных вырабатывается железами сычуга (4-го отдела желудка), отсюда одно из его тривиальных названий сычужный фермент. Это первый фермент, выделенный химически датским учёным Кристианом Хансеном (Christian Ditlev Ammentorp Hansen) экстракцией солевым раствором из высушенного желудка телёнка [1] (золотая медаль в 1874 [2] ).

Содержание

Свойства

Молекула реннина состоит из полипептидной цепи с преобладанием кислых аминокислотных остатков.

Вырабатывается главными клетками желудка в форме неактивного профермента прореннина (прохимозина). Активируется катионами водорода (соляной кислотой желудочного сока) в присутствии ионов кальция при pH менее 5 с отщеплением 42-членного пептида. В кислой среде относительно стабилен, при pH более 7 теряет активность. Оптимальная кислотность среды для природного реннина 3—4, для синтетического 4—5.

Первоначальный субстрат реннина — белок молока казеиноген, который под действием фермента гидролизуется и расщепляется до нерастворимого белка казеина. В результате основной белок молока остаётся в желудке длительное время и медленно расщепляется пепсином.

Молекулярная масса бычьего реннина около 34 000 а.е.м.

Ингибируется пепстатином, продуцируемым стрептомицетами.

Использование в промышленности

Вытяжка из сычугов — традиционный продукт для створаживания молока, наиболее употребимый в сыроделании.

Кристиан Хансен, первым выделивший реннин, в 1874 году основал фирму Chr-Hansen по производству реннина, в настоящее время это одна из крупнейших компаний на рынке биопродукции.

Основной источник природного реннина — желудки молочных телят, возраст таких телят обычно не более 10 дней. В более позднем возрасте наряду с реннином начинает вырабатываться знанчительное количество пепсина, который ухудшает качество сыра.

Заменители животного реннина

В Италии кроме сычужного реннина, используются другие энзимы, вырабатываемые миндалинами телят и ягнят, что придаёт спецфический пикантный вкус итальянским сырам.

В 1960-е были выделены штаммы грибов Mucor pusilus и Мucor miehei, синтезирующих подходящие ферменты, но с меньшей активностью. Позднее были разработаны способы получения ферментов из Pseudomonas mixoides, Bacillus licheniformis, Edothea parasitica и др.

С начала 1990-х годов для производства сыров в результате достижений генной биотехнологии начали использовать реннин, произведённый бактериями, имеющими копии гена реннина теленка.

Компания Chr-Hansen [5] поставляет на рынок продукт ChyMax® для замены природного реннина. Этот продукт используется, например, в производстве сыра сорта Ламбер

Источник

Химозин что это вред

Относительное содержание этих ферментов в желудочном соке варьирует в широкой степени, в зависимости от возраста животного и кормового рациона. СФ телят-молокопоек (легких телят) содержит 80- 95% химозина, тогда как аналогичные препараты, выделенные из сычугов телят, получавших грубые корма (тяжелых телят), содержат от 70 до 100% пепсина [6]. Важно отметить, что препараты натурального СФ всегда содержат примесь пепсина, который начинает синтезироваться в сычуге теленка в пренатальном периоде [4].

Пепсин, и химозин обладают специфической и неспецифической протеолитической активностью (ПА) [2, 5, 6]. Специфическая ПА или молокосвертывающая активность – это способность пепсина и химозина гидролизовать ключевую пептидную связь 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа-казеина. Гидролиз этой связи приводит к дестабилизации мицелл казеина и запускает процесс образования молочного сгустка. При неспецифичном протеолизе происходит гидролиз не только связи 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа- казеина, но и других пептидных связей в альфа-, бэтта- и каппа- казеинах. Неспецифическая протеолитическая активность пепсина в диаппазоне рН от 2 до 6 намного выше, чем у химозина [5], что сказывается на выходе и качестве сыров. Химозин синтезируется для обеспечения свертывания молока и поэтому гидролизует, в основном, ключевую пептидную связь. Напротив, пепсин, синтезируемый с целью обеспечить распад белков, атакует большое количество пептидных связей, как в казеине, так и в белках, поступающих с твердыми кормами. Химозин расщепляет казеин с образованием крупных фрагментов, которые впоследствии становятся субстратами для протеаз молочнокислых бактерий [2, 4]. Пепсин, обладающий гораздо более высокой протеолитической активностью, гидролизует белки с образованием коротких пептидов, которые могут вызвать появление горечи в сыре [2, 4].

Сегодня сыродельным предприятиям предлагается большой ассортимент молокосвертывающих ферментов как отечественного, так и зарубежного производства. Основные из них, это отечественные препараты, разработанные ВНИИ маслодельной и сыродельной промышленности, а также рядом вновь созданных производителей. Из импортных ферментов рынок представлен, в основном, препаратами производства фирмы Hr. Hansen (Дания), препаратами голландской фирмы «DSM-Food Specialties» (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Италия) и др.

В связи с дефицитом натурального сычужного порошка в сыроделии начали широко применять другие препараты, которые можно разделить на две группы: пепсины – желудочные протеазы жвачных и некоторых других животных – и кислые протеазы микробиального происхождения. Из первой группы наибольшее распространение получили говяжий и свиной пепсины. Пепсины чаще всего используют в виде смесей с сычужным порошком [1].

Широкий ассортимент молокосвертывающих препаратов, отсутствие объективной информации об их составе и свойствах порой ставит в тупик мастеров сыродельных предприятий и они, зачастую, делают выбор препарата, руководствуясь только его ценой, а не качеством. При этом мало кто подбирает ферментный препарат с учетом ассортимента вырабатываемых сыров. Для сыродельной промышленности специализированные предприятия поставляют молокосвертывающие ферментные препараты с установленным соотношением химозина и пепсина [4]. Целью проведенной работы являлось определение соответствия заявленным производителями критериям, а именно: молокосвертывающей активности и соотношения двух основных ферментных компонентов: говяжьего пепсина и химозина. Были исследованы молокосвертывающие ферментные препараты, пользующиеся наибольшим спросом на сыродельных предприятиях Алтайского края, а именно: пепсин пищевой говяжий по ОСТ 10-023- 94, дата выработки 24.03.05 года, сычужный фермент (СФ) и сычужно- говяжий фермент (ВНИИМС СГ-50) по ОСТ 10-288-2001, дата выработки 29.03.06 ; а также молокосвертывающие сычужные препараты Clerici 96/4 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 604 141 174), Clerici 70/30 (дата выработки 06/2005 года, номер партии 506 164 550), Clerici 50/50 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 605 084 530) производства фирмы «Caglificio Clerici SPA», Италия. Для определения соотношения говяжьего пепсина и химозина при исследовании молокосвертывающих ферментных препаратов использовался метод определения доли активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата по ОСТ 10 288- 2001 [7].

Для определения молокосвертывающей активности 5 мл субстрата наливали в тонкостенные стеклянные пробирки, подогревали на водяной бане при 35 0С и выдерживали в течение трех минут, затем добавляли 0,1 мл исследуемого ферментного препарата, немедленно включали секундомер, а содержимое пробирки сразу же перемешивали. Начало реакции коагуляции определяли по образованию хлопьев в капле молока, наносимой на стенки пробирки стеклянной палочкой. После определения начала свертывания, секундомер сразу же выключали. Молокосвертывающая активность (МА) рассчитывалась по формуле: МА = А*Т1/Т2, где: А – аттестованная активность ОКО СФ; Т1 – время свертывания с ОКО СФ; Т2 — время свертывания с исследуемым образцом. При подготовке молокосвертывающих препаратов 1 г исследуемого образца ферментного препарата растворяли в 80,0 см3 дистиллированной воды с температурой 35 0С, перемешивали в течение 30 мин, доводили общий объем до 100,0 см3 и настаивали в водяной бане при температуре 35 0С в течение 15 мин. Подготовку отраслевого контрольного образца (ОКО) говяжьего пепсина проводили аналогичным образом. В качестве субстрата при определении доли активности говяжьего пепсина и молокосвертывающей активности служило сборное молоко. Приготовление субстрата проводили следующим образом: сырое сборное непастеризованное молоко нагревали на водяной бане до температуры 72 0С, инкубировали при этой температуре в течение 10 минут и быстро охлаждали под проточной водопроводной водой до 20-25 0С. В охлажденное молоко вносили хлористый кальций до конечной концентрации 30 мМ. При необходимости активную кислотность молока доводили до 6,5 ед. рН раствором 1,0 М НСl. Подготовленное таким образом молоко использовали для дальнейших исследований. Результаты проведенной работы представлены в таблице 1.

* — согласно ОСТ 10 288 [п.8.2.2.6, с.19] ошибка используемого метода составляет 5000 усл.ед. от общей молокосвертывающей активности препарата

При оценке пригодности молокосвертывающих препаратов для производства сыра необходимо учитывать молокосвертывающую активность. Оптимальная молокосвертывающая активность – одна из основных характеристик, влияющих на качество сгустка при выработке сыра. Как видно из таблицы 1 молокосвертывающая активность ВНИИМС СГ-50, ГП и Clerici 70/30 несколько выше декларируемой. Наличие данной информации на предприятиях сыродельной промышленности могут способствовать более оптимальному расходу препаратов.

Действие сычужного фермента в процессе коагуляции молока определяется прежде всего действием химозина и в меньшей степени – пепсина. Увеличение в СФ относительного содержания пепсина, приводит к образованию более рыхлого сгустка при свертывании молока, что сопровождается снижением выхода сыра за счет потерь белка и жира с сывороткой. Как видно из таблицы 1, в СФ содержится незначительное количество пепсина. При использовании СФ, содержащего преимущественно химозин, получают сыры наилучшего качества, с максимальным выходом продукции [1].

Классический сычужный фермент нашел широкое применение в сыродельной промышленности. Сведения об использовании пепсина в сыроделии и главным образом для выработки отдельных видов сыров различны. Особенно успешными были опыты по производству сыров с использованием смеси 50% химозина и 50% пепсина. Применение этой смеси позволяет получить результаты, намного лучшие, чем при использовании чистого пепсина [4]. Из приведенных в таблице 1 данных видно, что в препаратах ВНИИМС СГ-50 и Clerici 50/50 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого.

В молокосвертывающем ферментном препарате и Clerici 70/3 соотношение химозина и говяжьего пепсина соответствует декларируемому. В препарате Clerici 96/4 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого. Более высокая доля молокосвертывающей активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата может быть обусловлена рядом факторов. Одним из них может быть нарушение условий хранения. Производитель «Caglificio Clerici SPA» (Италия) гарантирует потерю активности не более 4% в течение двух лет хранения в прохладном месте при температуре от 4 до 8 0С.

Молокосвертывающие ферментные препараты необходимо хранить в упакованном виде в сухом защищенном от света помещении, при температуре не выше 10 0С и относительной влажности воздуха не более 75% [ОСТ 10 288, п.9.2.1, с.44]. Данные температурные режимы могли быть нарушены при транспортировке либо хранении товара на складе. Вторым фактором может являться ошибка используемого метода, при которой границы допускаемого значения абсолютной погрешности измерений составляют 5% по доле активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата [ОСТ 10 288, п.8.3.5, с.26].

Таким образом, сыродельным предприятиям, останавливая свой выбор на том или ином препарате, необходимо учитывать его особенности и контролировать, в первую очередь, выход сыра и его качество.

Источник

УДК 637.334.2

Цикуниб А.Д., Гончарова С.А.

Лаборатория нутрициологии и экологии НИИ комплексных проблем АГУ

Аннотация. В статье представлена сравнительная характеристика основных молокосвертывающих ферментов, используемых в молочной промышлености. Рассмотрены преимущества и недостатки молокосвертывающих ферментов различного происхождения. Ключевые слова: молокосвертывающие ферменты, реннин, микробиальные ферменты, растительные коагулянты молока, ферментативная коагуляция молока, иммобилизованные ферменты

Tsikunib A.D., Goncharova S.A.

Nutrition and Environment Laboratory , of Scientific Research Institute of complex Problems of Adyghe State University

MILK-CLOTTING ENZYMES: COMPARATIVE CHARACTERISTICS

Abstract. The article provides a comparative summary of the major MIS-Lokomotiva enzymes used in the dairy industry. The advantages and disadvantages of milk-clotting enzymes of different origin.

Key words: milk-clotting enzymes, renin, microbial enzymes, vegetable coagulants milk, enzymatic coagulation of milk, immobilized enzymes

В основе технологии производства сыров лежит способность молока коагулировать в казеиновый комплекс под воздействием определенных протеолитических ферментов, получивших название молокосвертывающих [8, 10].

Целью нашей работы явилось рассмотрение видов молокосвертывающих ферментов, свойств, источников и их применения в сыроделии.

Наиболее известным ферментом традиционно используемым для коагуляции молока является сычужный фермент реннин или химозин (КФ 3.4.23.4). Фермент относится к классу аспартатных протеиназ [19], находится в соке четвертого отдела желудка телят. Как и пепсин, он образуется в главных клетках желудка из зимогена (прореннина) и активируется катионами водорода (рН

На сегодня в молочной промышленности применяется широкий спектр сычужных ферментов (таблица 1).

Таблица 1. Состав, торговое название и производители сычужных препаратов на основе сычужного фермента (КФ 3.4.23.4)

90÷95% химозин, 10÷5% говяжий пепсин

«Завод эндокринных ферментов», Московская обл.

96% химозин, 4% говяжий пепсин

Calf rennet Clerici 96/4

« Caglificio Clerici SPA », Италия

90% химозин, 10% говяжий пепсин

95% химозин, 5% говяжий пепсин

Bioren Liquid Rennet Premium 95L

90% химозин, 10% говяжий пепсин

50% химозин, 50% говяжий пепсин

«МЗСФ», Москва; «Шоко», Ростовская обл.

50% химозин, 50% говяжий пепсин

« Caglificio Clerici SPA », Италия

50% химозин, 50% говяжий пепсин

Bioren Liquid Rennet Standart 50L

«Hundsbichler GmbH», Австрия

25% химозин, 75% говяжий пепсин

50% куриный пепсин,50% говяжий пепсин

30÷40% химозин, 30÷40% говяжий пепсин, 40% куриный пепсин

«Завод эндокринных ферментов», Московская обл.

Быстрое расширение молочного производства и нехватка животных сычугов способствовали появлению новых коагулянтов для молока микробного и растительного происхождения. Заменители сычужного фермента микробного происхождения за рубежом или коммерческие ферменты, применяют лишь для производства отдельных видов сыров (рассольных, с подплавлением сырной массы, или для сырья в производстве плавленых сыров) [16]. В соответствии с большими трудностями классификации микробных протеиназ, их классификация в первую очередь основана на источнике, из которого выделен фермент. В таблице 2 представлены микробиальные молокосвертывающие ферменты, наиболее часто используемые в пищевой промышленности.

Таблица 2. Номенклатура, продуценты и производители микробиальных молокосвертывающих ферментов

Название фермента/ КФ*

Аспергиллопепсин I (aspergillopepsin I)

Aspergillus niger var. awamori

«С h r. Hansen», Дания

« Meito Sangyo », Япония

«CSK food enrichment», Нидерланды

*КФ – код фермента по Международной классификации ферментов (энзимов)

Наряду с ферментными препаратами животного и микробного происхождения для сквашивания молока используются так же препараты растительного происхождения. Экстракты растений, которые традиционно считались ферментными коагулянтами молока, такими не являются, так как они имеют другой механизм действия или, возможно, они содержат микробы, обладающие способностью к свертыванию молока [1, 3, 20].

Одним из давно известных растительных коагулянтов является сок фигового дерева (Fісus саrіса), используемый в районах его произрастания [2, 20] Многие экстракты растительного происхождения способны свертывать молоко, но некоторые из них имеют слишком высокую протеолитическую активность (например, папаин из азимины (Саrіса рарауа), бромелин из ананаса (Ananassatiа) и рицин из семян клещевины (Ricinus communis)). Примером использования растительного экстракта может служить выработка португальского сыра Sena da Estrela из овечьего молока с помощью водной вытяжки цветков кардона [23]. В таблице 3 представлены экстракты растений, наиболее применяемые в молочной промышленности.

Таблица 3. Растения, экстракты которых используются для коагуляции молока

Ciraumand Carlina spp.

Achillea millef olium

Преимуществом использования микробиальных и растительных ферментных препаратов является низкая себестоимость, а недостатками – низкий выход продукта, более короткий срок хранения по сравнению с сычужными сырами и снижение качества производимых сыров.

Установлено так же, что экстракты некоторых растений ядовиты, например, гемлок (Conium maculatum ) и рицин семян клещевины ( Ricinus communis ) вызывают комбинированное свертывание с помощью кислоты и фермента, используемое, в основном, для выработки сыров с мягким тестом [23].

Широкое применение в промышленности нашли молокосвертывающие ферментные препараты на основе рекомбинантного химозина. Структура рекомбинантного химозина, почти, идентична структуре традиционного телячьего. Его получают путем пересадки гена прохимозина из сычужной ткани телят некоторым микроорганизмам. На основе данной разработки получен ферментный препарат CHY-Max [1, 20], однако, исследования, проведенные М.В. Полковниковой и Л.Н. Азолкиной, показали, что в сгустках, полученных с использованием препаратов животного происхождения, сыворотка отделяется равномернее, чем из сгустка, полученного с применением рекомбинированного препарата. Микробиальные и рекомбинированные препараты образуют более мягкий сгусток по сравнению с ферментными препаратами животного происхождения [3].

Известно, что использование ферментов, как сычужного, так и микробиального происхождения, производится однократно, в связи с этим, является актуальным использование и разработка приемов позволяющих многократно использовать ферменты. Одним из таких приемов является иммобилизация, т.е. включение молекул фермента в какую-либо изолированную фазу, которая отделена от фазы свободного раствора, но способна обмениваться с находящимися в ней молекулами субстрата, эффектора или ингибитора [24]. Иммобилизованные ферменты имеют ряд преимуществ в сравнении со свободными молекулами. Прежде всего, такие ферменты, представляя собой гетерогенные катализаторы, легко отделяются от реакционной среды, могут использоваться многократно и обеспечивают непрерывность каталитического процесса. Кроме того, иммобилизация ведет к изменению свойств фермента: субстратной специфичности, устойчивости, зависимости активности от параметров среды. Иммобилизованные ферменты долговечны и в тысячи и десятки тысяч раз стабильнее свободных энзимов [26]. В настоящее время преимущества использования иммобилизованных ферментов очевидны, поэтому их применение ежегодно расширяется. Несмотря на широкий выбор носителей, и методов иммобилизации, проблема поиска, разработки и исследования новых способов и носителей для иммобилизации ферментов является одной из актуальных задач фундаментальной химической науки. При этом наиболее перспективны методы иммобилизации, позволяющие максимально сохранять каталитическую активность ферментов в процессе иммобилизации и повышающие стабильность иммобилизованных препаратов при последующем использовании. [25].

1. Скотт Р. Робинсон Р.К., Уилби Р.А.. Производство сыра: научные основы и технологии

СПб.: Профессия, 2005. 464 с.

2. Гудков А.В. Сыроделие: технологические, биологические и физико-химические аспекты. 2-е изд., испр. и доп. М.: ДеЛи принт, 2004. 804 с.

3. Полковникова М.В., Азолкина Л.Н. Исследование свойств различных молокосвертывающих ферментов // Современные проблемы техники и технологии пищевых производств: сб. материалов международ. науч.-практ. конф. Алтай, 2012. С. 73.

5. Белов А.Н., Ельчанинов В.В., Коваль А.Д. Молокосвертывающие препараты // Молочная промышленность. 2003. № 2. С. 45-47.

6. К вопросу о моделировании сычужного свертывания мо лока / Ю.Я. Свириденко, Г.В.Мурунова, В.Н. Краюшкина, В.В.Смирнов // Сыроделие и маслоделие. 2004. № 5. С. 39-42.

7. Ларичев О.В. Влияние ферментов на качество сыров // Сыроделие и маслоделие. 2003. №3. С. 22-23.

8. Колесникова С. С. Ферменты для коагуляции молока в сыроделии // Молочное дело. 2006. № 8. С. 50 52; № 9. С. 50-51.

9. Федотова А.В. Правильный выбор молокосвертывающих ферментных препаратов-гарантия качества выпускаемых сыров // Молочное дело. Киев, 2006. № 6. С. 39.

11. Tubesha Z.A., Al-Delaimy K.S. Rennin-like milk coagulant enzyme produced by a local isolate of Mucor // Int. J. Dairy Technol. 2003. № 56. P. 237-241.

12. Ayhan F., Celebi S.S., Tanyolac A. The effect of fermentation parameters on the production of Mucor miehei acid protease in a chemically defined medium // J. Chem. Technol. Biotechnol. 2001. № 76. P. 153-160.

13. Hashem A.M. Purification and properties of a milk-clotting enzyme produced by Penicillium oxalicum // Biores. Technol. 2000. № 75. P. 219-222.

15. Ahmed S.A. Biochemical studies on some enzymes used in industry // Ph. D Thesis. Cairo: Cario University, 2003. – P. 109-135.

17. Nath, A. Chattopadhyay P.K. // J. Food Ingen. 2007. P. 80.

18. Liyana-Pathirana C. Shahidi F. // Food Chem. 2005. P. 93, 47-56.

20. Смирнова И.А., Гралевская И.В., Штригуль В.К., Смирнов Д.А. Исследование способов коагуляции молока с целью формирования микропартикулятов белков молока // Техника и технология пищевых производств. Кемерово, 2012. № 3.

24. Клюева М.В. Основные аспекты иммобилизации ферментов на примере липаз // Молодой ученый. 2014. № 8. С. 320-325.

25. Бектенова Г.А. Иммобилизация ферментов на неорганических и органических полимерных носителях: автореф. дис. … д-ра хим.наук. Алматы, 2000.

26. Лукин А.А., Ребезов М.Б. Особенности использования иммобилизованных ферментов в пщевой промышленности // Проблемы развития АПК СаянАлтая: сб. материалов межрегион. научн.-практ. конф. Абакан: КрГАУ, 2009. С. 33-36.

Источник